自1982年起，生物科学技术文献中先后提出一批术语。后经鉴定它们都是蛋白质，且结构类同、功能相近，与补体的末端成分相关。这些成分有不同的名称：如Clusterin、SGP-2、SP40/40、TRRM-2、T64、GP111、SP80、CLI、apo-J和NA1/NA2等。Fritz等建议用Clusterin（暂译为群集素）来概括。

群集素的调节作用是在SP40/40这一同源体中发现的。SP40/40是于70年代末首先在人精浆中发现的，继后在肾小球沉积的IC、血液和MAC中也检出。并由于基常伴随末端补体复合物而存在，故认为其是末端补体复合物的成员之一。SP40/40为血浆中的α糖蛋白，分子量80kDa，由分子量均为40kDa的α和β亚单位所组成，所以称其为SP40/40。现知SP40/40由427个氨基酸残基所组成，α亚单位为222个氨基酸残基，β亚单位为205个氨基酸残基。α和β亚单位借3个二硫键相连接而构成一异二聚体。两个亚单位的氨基酸组成除甘氨酸外，其余均很相似，但氨基酸的序列则相差明显。人血浆中SP40/40的含量为35～105μg/ml（平均62μg/ml），但在人精浆中却可高达15mg/ml，认为这与保护精子的活性有关。

SP40/40是MAC组装的调节蛋白。它可与C5b～7、C5b～8或C5b～9结合，对MAC的组装起抑制作用，从而可防止MAC的溶细胞作用。此外SP40/40与S蛋白还具有协同作用，可使MAC变为可溶性的而失去溶细胞作用。现知C8与SP40/40的结合部位是C8β、C9与SP40/40的结合部位是C9b。