直到目前为止，LRP的功能尚未完全清楚。LRP具有脂蛋白受体的以下特性：①摄取含ApoE的β-VLDL，摄取量与脂蛋白中ApoE含量有关；②ApoE存在时，LRP作用可促进脂蛋白的摄取；③LRP机能不受细胞内胆固醇水平的调节；④抑制含ApoC群的脂蛋白摄取，从而阻碍脂蛋白摄取。细胞内胆固醇含量不受下调作用的影响，是动脉粥样硬化灶中泡沫细胞生成的重要条件。LRP是信赖于Ca⁺⁺的蛋白质，与配体结合需要Ca⁺⁺的存在。

有报道，LRP可结合含ApoE的脂蛋白，并协同LPL的催化作用。LDL受体缺乏者，LRP起有重要作用。Kowdl和Beisiegel等报道，乳糜微粒残粒和β-VLDL均可被LRP识别；β-VLDL既可与LDL受体结合，又可与LRP结合；α₂M也可作为配体与LRP结合，β-VLDL可抑制对α₂M的摄取，以促进细胞内胆固醇酯的形成。α₂M可与丝氨酸蛋白酶等多种蛋白质分解酶结合成复合物，并可经巨噬细胞膜上的α₂M受体识别而进入细胞内，LRP则可抑制这种结合作用。LRP还可以抑制α₂M与TGF-β、b-FGF、IL-Iβ和IL-b等细胞因子的结合作用。据此推测。分子结构与α₂M受体蛋白为同一物质。利用精制的鼠肝细胞膜部分实验观察到，利用LDL受体缺乏的成纤维细胞实验，β-VLDL可竞争性抑制对α₂M的摄取，α₂M又可抑制乳糜微粒残粒的摄取。实验表明，LRP可能既是乳糜粒残粒受体，又是α₂M受体之一。

经单克隆抗体免疫学实验检测，LRP蛋白质的mRNA在肝脏、肺、脑、小肠和肌肉等组织存在，与LDL受体比较，肝脏的LRp mRNA的量约有10倍之多。通过聚合酶链反应（PCR）和免疫组织化学检查发现，在动脉粥样硬化巢病变组织里，LRP含量迅速增加，并发现内膜的粥样硬化巢里由平滑肌细胞、巨噬细胞转变的泡沫化细胞中同样也有LRP的存在。